Eiwitten: nuttige opmerkingen over de structuur van eiwitten

Lees dit artikel om informatie te krijgen over de structuur van eiwitten! Meer informatie over wol a-keratine, cytochroom c, hemoglobine, immunoglobine G, ribulosebifosfaatcarboxylase en etc.

//houseofpain.com/wp-content/uploads/2013/05/Proteins.jpg

(1) Wol a-keratine:

(i) Het is een vezelig eiwit dat bestaat uit a-helix; P-vouwblad en vorm collageen drievoudige helixstructuur.

(ii) De secundaire structuur van wol-α-keratine is de rechtshandige a-helix.

(iii) Drie van dergelijke a-helices vormen een linkshandige spoel, een protofibril genaamd, die wordt gestabiliseerd door disulfidebindingen te verknopen.

(iv) Protofibrillen wikkelen in kabel zoals microvezels met een diameter van 8 nm.

(v) Enkele honderden micro fibrillen ingebed in zijn amorfe eiwitmatrix vormen een macro fibril

(vi) Veel macrovezels vormen samen een vezel van wol.

(vii) Als a-keratine wordt blootgesteld aan vochtige hitte en wordt uitgerekt, wordt het omgezet in β-keratine.

De waterstofbruggen die de a-helixstructuur stabiliseren, worden verbroken en een uitgebreid parallel P-geplooid vel ontstaat.

(2) Cytochroom c:

(i) Cytochroom c is een klein, stabiel en gekleurd globulair eiwit.

(ii) Een enkel ijzeratoom in cytochroom c molecuul alterneert tussen de Fe II en Fe III oxidatietoestanden.

(iii) Cyt c heeft 104-111 aminozuurresiduen, waarvan er 35 invariant blijken te zijn van soort tot soort.

(3) Hemoglobine (figuur 48.11):

(i) Het is het transporteiwit van RBC.

(ii) Heme-ijzer is gehecht aan een histidinerest aan één kant van het heemvlak.

(iii) Bij oxygenatie wordt het ijzer aan de tegenoverliggende zijde van de heem in een hol op het oppervlak van het hemoglobinemolecuul aan zuurstof geligandeerd.

(iv) Heme-ijzer blijft in de Fe II-toestand tijdens oxygenatie en deoxygenatie.

(v) Het tetrameer α ₂ β ₂ bindt met 4-zuurstofmoleculen.

(vi) Associatie van α, -β, paar met α ₂ -β ₂ is zwakker dan binnen hen.

(4) Immunoglobine G:

(i) Het is het belangrijkste globulaire eiwit verwant met antilichaammolecuul van het immuunsysteem.

(ii) Het is het serumeiwit dat combineert met antigeen.

(iii) De quaternaire structuur van _IgG bestaat uit 4 polypeptideketens, twee zijn 'lichte' ketens van ongeveer 215 aminozuurresiduen en twee zijn 'zware ketens' van 500 aminozuurresiduen.

(iv) 4 ketens zijn verbonden door disulfide-bruggen in de vorm van 12 domeinen. (Fig. 48.12).

(v) Het gewricht van het 'Y' -vormige molecuul verschaft flexibiliteit zodat de twee combinerende plaatsen, gelokaliseerd bij elke arm van 'Y', die het antigeen binden, geen vaste afstand van elkaar hoeven te zijn.

(vi) Er zijn twee antigeen-herkenningsplaatsen, netwerken van antilichaam-antigeenketens zullen worden gevormd wanneer antilichamen reageren met antigenen met meer dan één plaats die door de antilichamen wordt herkend.

(5) Ribulosebifosfaatcarboxylase (RUB1SCO):

(i) Het is het belangrijkste eiwit in planten dat de reactie van ribulose 1, 5, bisfosfaat met C02 katalyseert om twee moleculen van 3 fosfoglyceraat te produceren bij de fixatie van CO2. RUBISCO heeft een quaternaire structuur met 8 kleine eiwitten van 100 aminozuurresten en 8 grote protonen van 500 aminozuurresiduen.

Het polypeptide in ons lichaam wordt gevouwen in complexe 3D-structuren. De 3D-structuur van Iysozyme werd in 1965 ontcijferd. Het is opgebouwd uit 129 aminozuren in lineaire volgorde en verbonden door disulfidebruggen om de 3D-conformatie te vormen.

De primaire structuur ervan luidt als (NH ₂ ) KVFGRCELAAAMKRHGLDNYR GYSLGNWVCAAKFESNFNTQATNRNTDGSTDYGILQINSRWW CDNGRTPGSRNLCNIPCSALLSSDITASVNCAKKIVSDGDGMN AWVAWRNRCKGTDVQAWIRGCRL (COOH).

Het lineaire molecuulmodel (figuur 48.13) is wat onregelmatig. Als de zijketens worden verwijderd en het pad van de peptidebindingsruggengraat wordt getrokken, worden sommige proteïnegebieden in een herhalend patroon geordend. Het toont zowel a-helix als p-sheet patroon (Fig. 48.14).

In het a-helixgebied draait de ketting rond in een spiraal terwijl in (3-vel gebied het polypeptide naast elkaar loopt.) In tertiaire conformatie kunnen er groeven, spleten en uitsteeksels op het oppervlak van het eiwit zijn waar bepaalde aminozuurzijketens zijn gepositioneerd om een ​​site te vormen die liganden bindt en reacties katalyseert.

In calmodulinen (calcium-bindende eiwitten) is de enkele keten georganiseerd in twee domeinen, verbonden door slechts één streng polypeptideketen. De twee domeinen zijn zeer vergelijkbaar en kunnen worden veroorzaakt door duplicatie van gen (figuur 48.15).

Het kataboliet activerende eiwit (CAP) van E. coli bindt aan specifieke sequenties van basen op DNA-assisterende RNA-polymerase om aan zijn promoters te binden en transcriptie van lac Operon te initiëren. Eén van de domeinen van CAP heeft de taak om cAMP te binden en een ander herkent DNA-sequenties met behulp van een helix-draai-helix-motief. Een van deze helices past in de hoofdgroef van DNA waar het specifieke interactie kan maken met blootgestelde randen van de basen.

Krachten die de vorm van eiwitten vormen:

Waterstofbruggen:

Waterstof heeft de valentie van een en vormt een enkele covalente binding met een ander atoom. Als dat atoom echter zuurstof, stikstof en zwavel is, kan het een donor zijn en zijn waterstof delen met een tweede zuurstof, stikstof en zwavel (de acceptor): de donor of acceptor moet zich op een vaste afstand van elkaar bevinden (0, 3 nm) afstand), met de waterstof op een rechte lijn daartussen. In een a-helix deelt het stikstofatoom binnen de peptidebinding zijn waterstof met de zuurstof van de peptidebinding vier ervoor in de polypeptideketen.

Elektrostatische interactie:

Als positieve of negatieve aminozuurresten diep in een eiwit worden begraven, waar geen van beide kan interageren met water, dan zullen ze elkaar aantrekken en zal het heel moeilijk zijn ze uit elkaar te scheuren. Een dergelijke elektrostatische binding in een eiwit wordt een zoutbrug genoemd.

Polaire groepen zoals hydroxyl- en amidegroepen zijn dipolen: ze hebben een overmaat aan elektronen op één atoom en een compenserende tekort aan de andere. De gedeeltelijke ladingen van dipolen zullen worden aangetrokken door andere dipolen en volledig geladen ionen.

van der Wall's Forces:

Dit zijn relatief zwakke directe interacties tussen atomen. Deze vormen zijn belangrijk in het inwendige van eiwitten en membranen en in de specifieke binding van een ligand aan zijn bindingsplaats.

Hydrofobe interacties:

Een polypeptide met hydrofiele en hydrofobe residuen zal spontaan een configuratie aannemen waarin de hydrofobe resten niet aan water worden blootgesteld, hetzij door in een lipide dubbellaag te zitten of door een bolvormige vorm aan te nemen waarin de hydrofobe residuen zich in het centrum van het eiwit verbergen.

Disulfidebindingen:

Extra cellulaire eiwitten hebben vaak disulfidebindingen tussen specifieke cysteïneresiduen. Deze hebben de neiging de moleculen in de conformatie te vergrendelen. Weinig eiwitten bevatten disulfidebindingen. Maar deze zijn stabieler.